Arrêté du 19 octobre 2006 · Article

Article Annexe I D

Article en vigueur depuis le 1er novembre 2023.

TexteArrêté du 19 octobre 2006
RattachementAnnexes
IdentifiantLEGIARTI000048295677
Texte parentLEGITEXT000020667468
Référencearticle Annexe I D de l'arrêté du 19 octobre 2006 (version du 1er novembre 2023)Légifrance →

AUXILIAIRES
technologiques

CATÉGORIE
de l'AT

DENRÉE
alimentaire

CONDITIONS D'EMPLOI/
fonction

TENEUR RÉSIDUELLE
maximale

Asparaginase d'Aspergillus niger autocloné

Enzymes.

Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge.

Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120 °C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).

Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme.

Teneur techniquement inévitable.

L'enzyme doit être dénaturée dans le produit final.

Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (AGN) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus nigerEnzymes.Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge.Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).

Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme.
Teneur techniquement inévitable.

L'enzyme doit être dénaturée dans le produit final.

Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (OA) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus oryzae
Enzymes.Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge.Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).

Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme.

Teneur techniquement inévitable.

L'enzyme doit être dénaturée dans le produit final.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (NZYM-SP) contenant le gène codant une asparaginase d'Aspergillus oryzae.Enzymes.Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner et les biscuits.Préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (NZYM-CK) contenant le gène codant une asparaginase de Pyrococcus furiosus.Enzymes.Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner et les biscuits.Préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus circulans (M3-1).Enzymes.Production de galacto-oligosaccharides.Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (NZYM-BT) contenant le gène codant une bêta-galactosidase de Bifidobacterium bifidum.Enzymes.Galacto-oligosaccharides.Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (GAL).Enzymes.Préparations pour nourrissons, préparations de suite et boissons à base de lait et produits similaires destinés aux enfants en bas âge.Hydrolyse du lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase issue d'une souche de Kluyveromyces lactis autoclonée (KLA).Enzymes.Préparations pour nourrissons, préparations de suite et boissons à base de lait et produits similaires destinés aux enfants en bas âge.Hydrolyse du lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Papiliotrema terrestris (Cryptococcus terrestris) (AE-BLC).Enzymes.Galacto-oligosaccharides.Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
Enzymes amylolytiques citées à l'annexe I C.Enzymes.Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.Dans les conditions prévues en annexe I C.Dose techniquement inévitable.
Enzymes pectiques citées à l'annexe I C.Enzymes.Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas-âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.Dans les conditions prévues en annexe I C.Dose techniquement inévitable.
Enzymes protéolytiques citées à l'annexe I C.Enzymes.Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.Dans les conditions prévues en annexe I C.Dose techniquement inévitable.
Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (PH) contenant le gène codant pour la lipase de Fusarium oxysporumEnzymes.Hydrolysats de protéinesHydrolyse des lipides lors du prétraitement des matières premières utilisées pour la production d'hydrolysats de protéinesTeneur résiduelle techniquement inévitable.
Protéase bacillolysin issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (PBN).Enzymes.Production d'hydrolysats de protéines.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

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